Evaluación de la actividad proteolítica de metaloproteinasas de venenos de serpiente in vitro e in vivo utilizando sustratos de matriz extracelular fluorescentes
| dc.contributor.advisor | Escalante Muñoz, Teresa | es_CR |
| dc.contributor.author | Feoli Grant, Andrés, | es_CR |
| dc.date.accessioned | 2017-05-27T18:20:19Z | |
| dc.date.accessioned | 2021-06-16T23:18:16Z | |
| dc.date.available | 2017-05-27T18:20:19Z | |
| dc.date.available | 2021-06-16T23:18:16Z | |
| dc.date.issued | 2015 | es_CR |
| dc.description | Tesis (licenciatura en microbiología y química clínica)--Universidad de Costa Rica. Facultad de Microbiología, 2015 | es_CR |
| dc.description.abstract | Los eventos hemorrágicos generados por venenos de serpientes son causados principalmente por metaloproteinasas del veneno de serpiente o MPVS que se agrupan con base en la composición de sus dominios en PI, PII y PIII. Se ha llegado a la conclusión que un elemento clave para que las MPVS puedan dañar la microvasculatura y producir hemorragia in vivo, es la capacidad de estas metaloproteasas de alcanzar y degradar proteinas de la membrana basal de los capilares así como componentes de la matriz extracelular circundante. La mayoría de metaloproteinasas pueden degradar proteínas de matriz extracelular, sin embargo, existen diferencias en la actividad hemorrágica de estas enzimas y aún no se conoce la causa de estas diferencias. Una hipótesis es que las enzimas con mayor potencia hemorrágica poseen mayor capacidad proteolítica sobre proteínas claves de la membrana basal como el colágeno tipo IV. Para evaluar esta hipótesis en esta investigación se evaluó la actividad proteolítica de metaloproteinasas de los grupos PI, PII y PIII con distinta potencia hemorrágica, utilizando gelatina y colágeno tipo IV fluorescentes. Con estos ensayos se logró demostrar que la actividad proteolítica sobre gelatina varía según la metaloproteinasa estudiada, siendo mayor en la PIII, seguida por la PII y por último la PI, En el caso del colágeno IV, las tres metaloproteinasas fueron capaces de degradarlo, sin embargo, la PI (metaloproteasa con menor potencia hemorrágica fue la que degradó en mayor grado este sustrato, lo que sugiere que la actividad proteolítica in vitro no correlacionan con la actividad hemorrágica de estas toxinas y que juegan un papel importante otros factores como fuerzas biofísicas, flujo, distribución de las toxinas y accesibilidad al sustrato. Por otra parte, otra interrogante aún no estudiada, es por cuánto tiempo se mantienen activas las metaloproteinasas en los... | es_CR |
| dc.description.procedence | UCR::Docencia::Salud::Facultad de Microbiología | es_CR |
| dc.identifier.uri | https://repositorio.sibdi.ucr.ac.cr/handle/123456789/2983 | |
| dc.language.iso | spa | es_CR |
| dc.subject | ACTIVACION ENZIMATICA | es_CR |
| dc.subject | METALOPROTEINASAS | es_CR |
| dc.subject | METALOPROTEINASAS - EVALUACION | es_CR |
| dc.subject | METALOPROTEINASAS - MICROBIOLOGIA - METODOS | es_CR |
| dc.subject | VENENOS ANIMALES | es_CR |
| dc.title | Evaluación de la actividad proteolítica de metaloproteinasas de venenos de serpiente in vitro e in vivo utilizando sustratos de matriz extracelular fluorescentes | es_CR |
| dc.type | proyecto fin de carrera | es_CR |
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